α-螺旋（蛋白质的二级结构）

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更新时间：2023-05-19
α-螺旋
蛋白质的二级结构
蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的酰基氮与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的羰基碳形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。
基本信息
类型
蛋白质的二级结构
螺距
0.54nm
螺旋的半径
0.23nm
主要特征
α-螺旋
①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基 的
形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。因此，α-螺旋常被准确地表示为
螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
形成因素
①侧链基团的电荷性质和大小都有影响，甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，是α螺旋的破坏者；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 不存在脯氨酸残基，脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且
键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。
偶极距
螺旋中所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向。每一肽键都有由
和
的极性产生的偶极距。
帽化
所谓帽化就是给末端裸露的
和
提供仅见氢键配偶体（partner),并折叠蛋白质的其他部分以促成与末端的非极性残基的疏水作用。