组合单元

αα组合形式

若干二级结构可以特殊的几何组合出现在蛋白质结构中，这些组合起来的结构单元称作超二级结构或花样。超二级结构可与某些特殊的生物功能相联系，也可仅作为结构的组装块。α-环-α花样是含有两个α-螺旋，并以一个环区域相连接的具有特殊功能的超二级结构。在已知的蛋白质结构中观察到两种这样的花样，一种是 DNA结合花样，另一种是钙结合花样又称EF手，每种都有自己的几何形状和所需的氨基酸残基序列。

EF手出现在来自肌肉的蛋白Parvalbumin，troponin以及calmodulin等结构中，它们通过结合钙来调节细胞功能的变化。EF手提供了一个维持钙配基的支架用于结合和释放钙，这是人们在蛋白质结构中首先认识的功能花样之一。

ββ组合形式

发夹β或β-环-β花样是两条反平行的β-链，通过一个环相连接构成的超二级结构，在蛋白质结构中频繁出现。Β-回折中相邻近的两条β链易形成这种发夹β 花样。两条β链之间的环的长度不等，一般为2-5个残基。与α-环-α花样不同的是，发夹β花样无特殊的功能。

希腊图案花样

四个邻近的反平行β-链通常被排列为类似于古希腊装饰图案，因此被称作希腊图案花样，常见于蛋白质结构中，但与特殊功能无直接关联。

βαβ组合形式

发夹花样通常用来连接两条反平行的β-链。如何连接两条平行的β-链？如果两条相邻块平行β-链的残基顺序是连续的，其连接部分必须处于β-回折的两端。多肽链必须依靠环区域转两次才能够使这两条链平行，依次为：β链-环1-α螺旋-环2-β链，这样的花样称为β-α-β花样。此花样在具有平行β-回折的每一种蛋白质结构中均存在。在这样的结构中，与β-链的羧基端和α-螺旋的氨基端相连的环1常含有功能性结合部位或活性部位，而另一个与β-链的氨基端和 α-螺旋的竣基端相连的环2则尚未发现与活性部位有关。这种β-α-β花样可以认为是一个松散的螺旋圈，在已知的蛋白质结构中，基本上每一个β-α-β花样都是右手α-螺旋，因此被称作"右手"花样，对此尚无满意的解释。

βαβαβ组合形式

又称罗斯曼折叠模式，是一种由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的β折叠与两对α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构的蛋白质结构基序，常见于核苷酸结合蛋白质，特别是辅因子NAD结合蛋白。

与结构域区别

超二级结构（supersecondary structure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。

结构域（domain）也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质亚基结构的区别。一般每个结构域约由100-200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同，有的不同；而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同。如乳酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶、苹果酸脱氢酶等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类，它们各自由2个不同的结构域组成，但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同。

名词解释

超二级结构：二级结构单元a-螺旋和β-折叠，相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构