蛋白质（生命的物质基础）

VLoG

次浏览

更新时间：2023-05-18

蛋白质

生命的物质基础

蛋白质（Protein）是生物体内重要的大分子有机化合物，由氨基酸脱水缩合而成，是人体的必需营养素。蛋白质最早于1838年被提出并命名，是一种从动植物中提取出的共性物质。蛋白质主要由碳、氢、氧和氮元素组成，部分蛋白质还含有硫，有些还含有磷、铁、锌和铜等元素，其单体分子为氨基酸，氨基酸脱水缩合形成肽键，肽键相连形成的化合物称为肽链，一条或多条肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质，即蛋白质。蛋白质在机体中承担多种生理功能，如构成和修复机体组织、参与重要生理活动、氧化供能等。蛋白质可以来源于食物或在体内合成，其化学结构复杂多样，具有不同的形态和功能。蛋白质不断地进行合成与分解，推动生命活动，调节机体正常生理功能，是生命的主要物质基础。

基本信息

中文名

蛋白质

英文名

Protein

别名

朊

提出时间

1838年

本质

氨基酸脱水缩合而成的具有一定空间结构的大分子有机物

构成

氨基酸

作用

构成和修复机体组织、参与重要生理活动、氧化供能

学科

生物学

来源

植物性蛋白质和动物性蛋白质

历史沿革

18世纪，法国化学家安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）等早期的研究者通过用酸处理一些分子，发现了蛋清、小麦面筋等物质中的蛋白质。科学家们应用水解方法证明了组成蛋白质的基本单位为氨基酸。在1820年分离出了最简单的氨基酸——甘氨酸，同年，从肌肉水解物中得到了亮氨酸。

1838年，荷兰化学家米尔德（G.J.Mulder）从动植物中提取出了一种共性物质，在瑞典著名化学家贝采里乌斯（Berzelius）的建议下，该物质被命名为蛋白质，这使得蛋白质研究开始向主动的学术探索转变。科学家们不断努力，识别出越来越多的氨基酸种类，并且在1902年，德国化学家费歇尔（E.H.Fischer）等提出了多肽结构学说，即”相同或不同种类的氨基酸通过肽键相连形成了多肽链，一条或多条多肽链组成了蛋白质”的设想并进行了验证。

直到1926年，蛋白质在有机体中的重要角色才被揭示，这一进展被美国生物化学家詹姆斯·巴彻勒·萨姆纳（J.B.Sumner）所推进，他通过结晶实验第一次证明了在生命有机体中发挥重要功能的酶是一种蛋白质。人们早期面临的最大困难是难以通过纯化来得到足够的蛋白质进行研究工作。20世纪50年代后期，美国Armour Hot Dog Co.公司纯化出大量核糖核酸酶A，并免费提供给科学家进行研究，这使得核糖核酸酶A在很长一段时间内成为生物化学家的主要研究对象。

蛋白质化学中的一个重要进展是多肽链中的氨基酸序列测定，1945年起，英国生物化学家桑格（F.Sanger）及其同事用2,4-二硝基氟苯作为多肽链氨基端标记试剂，最终测出了牛胰岛素中的全部氨基酸序列，该氨基末端缩合技术成为氨基酸自动测序的基础。

多肽和蛋白质的化学合成是蛋白质研究中的又一个重大进展。1901年，德国化学家费歇尔和佛尔诺（Fomeau）用酸水解二酮哌嗪的方法获得自由二肽。1954年，美国科学家迪维尼奥（V.d.Vigneaud）合成了由9个氨基酸组成的催产素。1965年9月，中国科学工作者完成人工全合成结晶牛胰岛素。20世纪60年代初期，美国生物化学家梅里菲尔德（Merrifieid）建立了多肽固相合成技术，这一技术成为多肽合成的常规技术。蛋白质结构及其与功能的关系研究已成为生命科学的最前沿领域，数据库中存有大量蛋白质及其相关复合物的三维结构信息。

化学组成

元素组成

蛋白质主要由碳、氢、氧和氮元素组成，部分蛋白质还含有硫，有些还含有磷、铁、锌和铜等元素。不同蛋白质的基本组成相似，一般包括碳（50%～55%）、氢（6%～8%）、氧（20%～30%）、氮（15%～18%）和硫（0%～4%）。通常，由于氮素容易用凯氏定氮法进行测定，蛋白质的含量可以通过氮的含量乘以6.25（100/16）进行估算。但如果被检测样品的含氮量不是16%，则可能导致实验数据与真实含氮量相差很大。

组成单体

蛋白质的相对分子质量很大，但是在酸、碱或者蛋白酶的作用下水解，蛋白质可以分解成一系列相对分子质量较低的有机化合物，即游离的氨基酸，包括20种α-氨基酸，这些氨基酸是组成蛋白质的单体分子。

天然存在的氨基酸中有近300种，但组成天然蛋白质的仅有20种。这些氨基酸共享相同的结构特征，即都是α-氨基酸，氨基和羟基均与同一碳原子（α-碳原子）相连。此外还有不同的侧称为R基团，它们的结构、大小和带电性不同，这些基团影响氨基酸的属性。蛋白质中的20种氨基酸通常被称为标准氨基酸，以区别于偶尔出现在蛋白质合成后修饰而形成的氨基酸和其他生物体中不属于蛋白质组分的氨基酸。

肽键和肽链

肽键是由两个氨基酸分子脱水形成的键。这种化学键是通过一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-氨基一起脱去一个水分子形成的。氨基酸通过肽键相连形成的化合物称为肽链，肽链的大小范围很广，可以由2-3个直到数千个氨基酸残基连接而成。这种连接形成的“...Ca-C-N-Ca-C-N-...”称为多肽主链，其中一Ca一C一N一是重复单位。多肽链合成的方向是从N末端指向C末端。肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按照其从N端到C端的序列进行命名。

分子结构

一级结构

蛋白质的一级结构是指将各种类型和数量不等的氨基酸按照一定的排列顺序通过肽键连接而成的多肽链，这些排列顺序是由基因上遗传信息所决定的。一级结构作为蛋白质分子最基本的结构，它最根本的构造是肽键，在一级结构之中，还存在着二硫键，它是通过两个半胱氨酸残基的疏基（一SH）脱氢氧化而产生的，二硫键的位置也可以包含在某些蛋白质分子的一级结构范围内。

蛋白的空间结构由其一级结构所确定，进而影响其生理功能。各种蛋白质的基本结构都是多肽链，由于不同蛋白质所含氨基酸的数量、所占的比例、以及排列顺序不同，它们的一级结构也都各不相同，这就带来了结构多种多样、功能各异的蛋白质。所以，对蛋白质的一级结构进行深入的分析和探讨是从分子生物学的角度出发，阐述结构和功能的关系。一级结构的变化也会对其功能产生一定的影响，严重的还会导致其生理机能的丧失。

二级结构

多肽链可以被分成两个部分，一个是主链，另一个是侧链。其中，主链是通过α-碳原子和肽键依次重复排列形成多链，而侧链则是连接于α-碳原子上的各氨基酸残基的R基团。蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架原子的相对空间排布，不涉及氨基酸残基侧链，即主链骨架中的若干个肽单位盘绕、折叠，并以氢键为主要次级键形成有规则的构象，有α-螺旋、β-折叠（又称β片层）等构象，某些蛋白质中还存在β-折角，还有的存在无规则卷曲结构。其中，二级结构以α-螺旋、β-折叠为主要构象，一条多肽链可以同时含有几种不同的二级结构。

三级结构

蛋白质的三级结构是指在二级结构（α-螺旋和β-折叠）的基础上，通过由多种次级键（如氢键、离子键、疏水键和二硫键等）构成，使多肽链分子折叠盘旋形成的独特的三维立体紧密构象，其中疏水键是维持蛋白质三级结构最主要的化学键。蛋白质的三级结构是由一级结构决定的，由于特殊的氨基酸序列，使其具有固有的、独特的三级结构。这种结构通常会包括一个或多个多肽链的折叠，形成复杂而紧密的结构，构成具有生理活性的多肽。

四级结构

当蛋白质是由多条多肽链组成时，那么每一条多肽链都会各自构成一个三级结构，这些三级结构之间又会经过次级键的结合而构成四级结构，其中的三级结构称为亚基或亚单位。每个亚基都有各自的功能，并共同承担该蛋白质的功能。如果次级键结合断裂，造成各亚基间的相互隔离，那么这种蛋白质就失去了其生物活性。亚基之间呈特定的三维空间排布，通过非共价结合连接。四级结构的研究重点是研究不同类型的亚基在不同空间尺度上的排布、亚基之间的连接方式及其相互关系。在具有四级结构的蛋白质分子中，各亚基间的结合力主要是氨键和离子键。

常用分类方法

按分子形状分类

根据蛋白质分子形状分类

类别	特点	代表
球状蛋白质	分子比较对称，接近球形或椭球形。溶解度较好，能结晶	大多数蛋白质属于球状蛋白质，如血红蛋白、肌红蛋白、酶、抗体等

纤维蛋白质	分子对称性差，类似于细棒状或纤维状。大多数不溶于水，有些则溶于水	溶于水的，如胶原蛋白、角蛋白等；不溶于水的，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等

按功能分类

根据蛋白质功能分类

类别	功能	代表
催化蛋白（酶）	高效专一地催化体内的化学反应	蛋白酶、DNA聚合酶等各种酶
调节蛋白	调节体内代谢的活动	胰岛素、生长激素、钙调蛋白等
结构蛋白	机体结构的构成成分	α角蛋白、胶原蛋白、核糖体蛋白等
运输蛋白	运送各种小分子物质	血红蛋白、载脂蛋白、葡萄糖运载蛋白等
贮藏蛋白	贮存物质成分	酪蛋白、卵清蛋白、醇溶蛋白、铁蛋白等
运动蛋白	机体运动	肌动蛋白、肌球蛋白
防御蛋白	抵御异体侵害	抗体、干扰素、植物毒蛋白、细菌毒素等
电子传递蛋白	在氧化还原反应中传递电子	细胞色素

按组成和溶解度分类

根据蛋白质组成和溶解度分类

类别		依据	代表
单纯蛋白质	清蛋白	溶于水、稀酸、稀碱、稀盐	血清白蛋白、乳清蛋白、麦清蛋白
	球蛋白	溶于稀酸、稀碱、稀盐	血清球蛋白、肌球蛋白、大豆球蛋白
	谷蛋白	溶于稀酸、稀碱，不溶于水、醇及中性盐	米谷蛋白、麦谷蛋白
	醇蛋白	溶于70%～80%的乙醇，不溶于水	玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白
	组蛋白	溶于水和稀酸	牛胸腺蛋白、核小体蛋白
	精蛋白	溶于水和酸	鲑鱼精蛋白
	硬蛋白	不溶于水、稀酸、稀碱、盐，部分溶于热的强酸、强碱	角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、丝蛋白
结合蛋白质	核蛋白	与核酸结合	核糖体、烟草花叶病毒
	糖蛋白	与糖类结合	豌豆β-球蛋白、蚕豆凝集素、血清黏蛋白、辣根过氧化物酶
	脂蛋白	与脂类结合	卵黄球蛋白、血浆脂蛋白、膜脂蛋白
	磷蛋白	与磷酸结合	酪蛋白、胃蛋白酶
	血红素蛋白	与血红素(铁卟啉)结合	血红蛋白、血蓝蛋白、细胞色素c、叶绿素蛋白
	黄素蛋白	与黄素核苷酸结合	琥珀酸脱氢酶、 D-氨基酸氧化酶
	金属蛋白	结合金属原(离)子	铁蛋白、谷胱甘肽过氧化物酶(含硒)、乙醇脱氢酶(含锌)

按营养价值分类

根据蛋白质营养价值分类

类别	特点	代表
完全蛋白质	必需氨基酸种类齐全，数量充足，比例适当。不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育	鸡蛋蛋白质、鱼肉蛋白质、肉蛋白质、乳蛋白等
半完全蛋白质	所含氨基酸虽然种类齐全，但某些氨基酸的数量不能满足需要。可以维持生命，但不能促进生长发育	麦胶蛋白、谷类蛋白质等
不完全蛋白质	不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命	肉皮中的胶原蛋白、大麦、小麦、谷类、豌豆、玉米中的蛋白质等

理化性质

两性电离和等电点

蛋白质是由一系列氨基酸组成的生物大分子，每个氨基酸都含有一种或多种离子化基团，其中最常见的是羧基和氨基，还有侧链的解离基团。当蛋白质溶于水中时，这些基团的电离状态受到pH值的影响，可解离为正离子或负离子，导致蛋白质具有两性电离性质。当蛋白质处于某一pH溶液中时，所带正、负电荷恰好相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，此时的 pH 值称为 pl 值。由于蛋白质溶液解离程度不同，其 pl 值也各不相同。当溶液pH高于等电点时，即碱性溶液，蛋白质的羧基会失去一个质子，从而呈现负电荷，而氨基仍然带有正电荷，该蛋白质溶液带负电荷。当pH低于等电点时，即酸性溶液，氨基会失去一个质子，呈现负电荷，而羧基带有正电荷，该蛋白质溶液带正电荷。

蛋白质是两性电解质，在一定的pH条件下，不同蛋白质所带电荷的质与量各异，可用电泳法或离子交换色谱法等分离纯化。电泳法可以用电场将带电质点在电场中向电荷相反的方向移动，以此在一定条件下对蛋白质进行分离纯化，其中醋酸纤维素薄膜电泳、聚丙烯胺凝胶电泳、等电点聚焦电泳、免疫电泳、双向电泳是常见的电泳法。离子交换色谱法可以用来进行大分子物质的分离与纯化，主要包括离子交换纤维素、离子交换凝胶、大孔型离子交换树脂等手段。这些方法广泛应用于蛋白质的分离和纯化领域。

高分子性质

蛋白质是高分子化合物，分子质量一般在10~1000kD（千道尔顿）。根据测定所知，分子质量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1~100 nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有不能透过半透膜、扩散速度减慢、黏度大等胶体特征。蛋白质具有高分子性质，不能透过半透膜。蛋白质的这一特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。

利用蛋白质该种特性，根据分子大小不同的方法来分离和纯化蛋白质。主要的技术方法包括透析法和超滤法、分子排阻色谱以及密度梯度离心技术等。透析法利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性分离小分子物质，而超滤法则是利用超滤膜在一定压力或离心力下，通过截留大分子物质而滤过小分子物质达到选择性分离的作用。分子排阻色谱可以利用不同孔径的凝胶分离出不同相对分子质量范围内的蛋白质分子，密度梯度离心技术利用介质的密度梯度进行蛋白质分子的沉降，实现分离和纯化。

胶体性质

蛋白质分子颗粒直径在1~100 nm之间，故蛋白质属于胶体。蛋白质能形成稳定的亲水胶体溶液是因为具备两个因素：表面具有水化膜和表面带有同种电荷。蛋白质分子表面的某些基团具有亲水作用，可与水发生水合作用，形成水化膜；同时在非等电点状态下，颗粒表面具有同种电荷，相互排斥，保持胶体溶液的稳定性。

变性和复性

蛋白质变性是指在某些理化因素的作用下，天然蛋白质分子的空间结构遭到破坏，因而其理化性质发生改变，生物活性丧失。一些变性蛋白质在一定条件下可以恢复空间结构及生物活性，这一过程称为蛋白质复性。蛋白质变性的可逆性与导致变性的因素、蛋白质的种类、蛋白质分子结构的破坏程度有关。蛋白质变性的实质是次级键断裂，空间结构被破坏，肽键不断裂，一级结构完整。蛋白质变性的原因有很多，主要有物理因素和化学因素两类，其中任何一个因素的改变都可能导致蛋白质结构的变化和功能的丧失。引起蛋白质变性的物理因素有加热、加压、紫外线照射、剧烈振荡或搅拌、超声波等。化学因素有强酸、强碱、尿素、胍、有机溶剂、去污剂、重金属盐等。

蛋白质的变性具有重要的实际意义，包括用高温、紫外线和酒精等进行消毒，促使细菌或病毒的蛋白质变性而失去致病和繁殖能力；临床上使蛋白质在消化道中与重金属盐结合成变性蛋白来帮助减少或防止人体吸收有毒重金属，以及利用蛋白质变性后易结絮沉淀的现象检查尿蛋白等；在食品加工中利用蛋白质变性来帮助改善食物质量和进行水解蛋白等。有时也需要防止蛋白质变性，在制备或保存酶、疫苗、激素和抗血清等蛋白质制剂时，必须选择合适的条件以防止其生物活性降低或丧失。

沉淀

蛋白质在水溶液中的稳定性是相对的，如果改变各种相对稳定的条件，除去水化膜和电荷，蛋白质分子就会发生凝聚而产生沉淀。按蛋白质沉淀的性质不同，分为可逆沉淀和不可逆沉淀两种。可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象基本上没有发生改变，仍然保持原有的生物活性，只要除去沉淀因素，则蛋白质仍能保持原有的溶解状态。不可逆沉淀指沉淀出来的蛋白质分子构象已发生改变，并失去了原有的活性，即使除去沉淀因素，沉淀的蛋白质也不会重新溶解。

蛋白质凝固指的是蛋白质在一定条件下发生物理或化学变化，从液态或半液态变成固态的过程，这种转变是不可逆的。这种现象可以发生在许多情况下，例如在烹调食品、制作肉制品、烘烤面包等过程中。沉淀是表现出来的现象，变性是蛋白质结构本质的改变。蛋白质的变性与沉淀有一定的关系，沉淀不一定变性，变性不一定沉淀，变性不一定凝固，但凝固则必然变性。变性易引起沉淀，这取决于沉淀的方法和条件以及对蛋白质空间构象有无破坏。

紫外吸收

蛋白质在紫外光波长 280 nm 处有最大吸收，这是因为芳族氨基酸残基（色氨酸及酪氨酸残基）内存在共扼双键引起的，可根据 280 nm 处光吸收值的大小来定量测定蛋白质的合量。

呈色反应

蛋白质分子中的胁键及氨基酸残基侧链的某些化学基团能与某些试剂产生特殊的颜色反应，这些反应常被用于蛋白质的定性、定量分析。常见的蛋白质呈色反应见下表。

常见的蛋白质量色反应

反应	试剂	颜色	反应基团
茚三酮反应	茚三酮	蓝紫色	游离氨、羧基
双缩脲反应	NaOH、稀CuSO₄	紫或粉	2个以上肽键
Folin酚试剂反应	CuSO₄、磷钨酸-钼酸	蓝色	酚基
Millon反应	Millon、硝酸、亚硝酸	红色	酚基
黄色反应	HNO₃及NH₃	黄、橘黄	苯基
乙醛酸反应	乙醛酸、H₂SO₄	紫红	吲哚
坂口反应	次氯酸钠、萘酚	红色	胍基

生理功能

构成和修复机体组织

蛋白质是有机大分子，是构成细胞、组织和器官的基本有机物，是生命活动的主要承担者。蛋白质在各种生命活动中起着不可替代的作用，无论是高等动植物还是低等的微生物，都含有蛋白质，都是以蛋白质为重要组成成分的。机体的所有组织都是由蛋白质参与构成的，包括肌肉、骨骼、皮肤和内脏器官等，另外，细胞内许多结构和功能都需要蛋白质的支持。蛋白质对人体的生长发育以及大脑细胞的迅速增长都有着非常重要的作用，同时也是人体组织更新、修复和生长发育的主要原料。不同年龄段人群合成代谢速度不同，婴幼儿和儿童需要足够的蛋白质摄入以维持组织的更新和稳定。蛋白质还对清除和替代损伤和死亡的细胞起到很重要的作用，在组成有机体和维持生命的稳定中起着不可替代的作用。

参与重要生理活动

运输物质（载体）

蛋白质具有运载各种物质的能力，在机体中起转运载体的作用，可以跟随体液移动来将营养物质和其他生物分子输送到身体中各处，如血红蛋白可以运输氧分子，脂蛋白可以运输脂质，细胞膜上的蛋白质可以跨膜转运各种物质。蛋白质的特殊结构赋予其独特的功能，因此在人体的正常生命活动中扮演重要的角色。

催化体内反应（酶）

酶在人体中的有着重要作用，能够催化体内的生物化学反应，参与人体的生理代谢和复杂的物质变化和能量变化。生命活动的新陈代谢、生长发育、遗传、运动等都与酶催化反应相关。除少数酶是RNA（核酶）外，酶的化学本质大部分为蛋白质，可以分为单纯蛋白质和缀合蛋白质，后者还包括一些非蛋白质的辅因子，这些辅因子能够增加酶的多样性，通常具有传递原子、电子或化学基团的作用。

调节生理代谢（激素）

许多蛋白质或多肽以激素的形式起调节人体生理功能中的作用。人体内的激素根据化学本质可分为含氮的蛋白质类激素和类固醇类激素。这些激素能够通过调节代谢，维持人体各种生理活动的正常进行，如胰岛素能降低血糖浓度。当机体受到外界刺激时，相关的内分泌腺会分泌激素，这些激素通过血液系统到达目标组织和器官来维持机体的稳态平衡。

免疫作用（抗体）

蛋白质在机体抵御外界的刺激中起到关键的作用。蛋白质是抗体的组成部分，抗体是免疫蛋白，可以激活免疫系统以吞噬并破坏入侵者，保护机体不受细菌和病毒的侵害，从而维持免疫功能，提高机体的抵抗力。人体的免疫物质合成需要充足的蛋白质，缺乏蛋白质会使相关组织显著萎缩，合成免疫物质的能力下降，导致机体免疫力降低，易于感染疾病。

维持渗透压和酸碱度

蛋白质在维持体液平衡、调节渗透压和酸碱平衡方面有着重要作用。在正常情况下，血浆和组织液中的水分处于平衡状态，这是因为血浆中蛋白质含量的调节作用。但是，在疾病或者长期营养不良状态下，血浆中的蛋白质会泄漏到组织中，导致组织液的渗透压升高，进而形成水肿。此外，蛋白质还能通过化学反应维持血液酸碱平衡，并帮助维持体液的平衡。

氧化供能

蛋白质也能够作为身体的能量来源，可以分解供能。一般情况下，每天都有一部分消耗的能量来自蛋白质。没有能量的供应细胞会死亡，没有葡萄糖的供应，大脑和神经系统会停止工作。当人体处于饥饿状态或碳水化合物摄入不足时，蛋白质会被分解，通过糖异生途经来提供葡萄糖。应注意葡萄糖的补充，以减少组织蛋白的消耗。蛋白质是人体必不可少的营养素之一，但糖与脂肪可以代替蛋白质提供能量，故能量供应方面属于蛋白质的次要生理功能。

营养价值

蛋白质含量

蛋白质含量是食物蛋白质营养价值的基础。动物源性食物如各种肉类和水产品以及乳类的蛋白质含量较高，而植物源性食物如豆类和坚果类的蛋白质含量亦相对较高，谷类和薯类等的蛋白质含量较低，蔬菜和水果类的蛋白质含量很低。因此，动物蛋白质因其蛋白质含量高而营养价值较高，植物蛋白质（除大豆外）大多营养价值较低。

蛋白质消化率

蛋白质的消化率是评价食物蛋白质营养价值的生物学方法之一，是指蛋白质在消化道内被吸收的蛋白质占摄入蛋白质的百分数，是反映食物蛋白质在消化道内被分解和吸收程度的一项指标。某种食物蛋白质消化率愈高，则被机体吸收利用的可能性越大，其营养价值也越高。不同食物或者同一种食物因加工加热方法不同，其消化率也不同。

蛋白质利用率

蛋白质利用率指食物蛋白质被消化吸收后在体内被利用的程度。决定蛋白质利用率的重要因素是蛋白质中所含必需氨基酸的量和相互比例，其比例越接近机体需要利用率越高。衡量蛋白质利用率的指标有很多，其中，生物价是评价食物蛋白质营养价值较常用的方法。生物价越高，说明蛋白质被机体利用的程度越高。

其计算方法为：

氨基酸种类和含量

从营养学角度划分，可分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。人体或其他脊椎动物体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为必需氨基酸。组成蛋白质的 20 种氨基酸中有 8 种必需氨基酸，分别是赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。人体或其他脊椎动物虽然能够合成，但合成量不能满足正常需要的氨基酸称为半必需氨基酸，有精氨酸和组氨酸两种。人体或其他脊椎动物本身能够从简单的前体合成，不需要从食物蛋白中摄取的氨基酸称为非必需氨基酸，此类氨基酸有半胱氨酸、甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、丙氨酸、丝氨酸、脯氨酸和酪氨酸，其中组氨酸对婴幼儿是必需氨基酸。不论必需氨基酸还是非必需氨基酸，都是生命活动必不可少的。食物蛋白质营养价值的高低，主要取决其必需氨基酸的种类和数量。不同食物蛋白质因其所含的必需氨基酸的种类和数量不同，其营养价值也高低各异。

食物来源及含量

蛋白质的食物来源可分为植物性蛋白质和动物性蛋白质两大类。植物蛋白质中，以豆类蛋白质含量最高，特别是大豆，蛋白质含量比较高且氨基酸组成合理。除豆类外，薯类、坚果类、菌藻类等也含有较高的蛋白质，可以作为人体蛋白质的重要补充来源。动物性蛋白质中，肉类蛋白质营养价值优于植物蛋白质，但蛋类和奶类也是人体优质蛋白质的重要来源。常见食物蛋白质含量见下表。

常见食物蛋白质含量（克/每百克可食部）

食物	蛋白质	食物	蛋白质
猪肉（瘦）	20.3	小麦粉（富强粉）	10.3
猪肉（肥瘦）	13.2	小麦粉（标准粉）	11.2
牛肉（肥瘦）	19.9	小米	9.0
羊肉（肥瘦）	19.0	面包（平均）	8.3
鸡（平均）	1	玉米（鲜）	4.0
鸭（平均）	15.3	玉米面	8.1
鹅	17.9	粳米（标一）	7.7
草鱼	16.6	籼米（标一）	7.7
河蟹	17.5	高粱米	10.4
河虾	16.4	甘薯	1.4
海参	16.5	黄豆	35.0
鸡蛋（平均）	13.3	绿豆	21.6
鸭蛋	12.6	豆腐（平均）	8.1
鹅蛋	11.1	赤小豆	20.2
牛奶（平均）	3.0	核桃（鲜）	12.8
酸奶（平均）	2.5	花生仁	24.8
奶酪（干酪）	25.7	紫菜（干）	26.7
梨（平均）	0.4	蘑菇（干）	21.0
苹果（平均）	0.2	香菇	2.2

代谢与需求

蛋白质代谢

合成与分解

蛋白质是生命活动的基础物质之一，需要不断更新和代谢，蛋白质在人体内有合成和分解两个过程。蛋白质的合成主要经历了转录和翻译两个步骤，需要有各种物质和细胞参与其中，第一步为转录，即生物体合成核糖核酸的过程，即将脱氧核糖核酸的碱基序列抄录成RNA 碱基序列的过程；第二步为翻译，是生物体合成信使RNA（mRNA）后，mRNA 中的遗传信息（DNA 碱基顺序）转变成蛋白质中氨基酸排列顺序的过程，是蛋白质获得遗传信息进行生物合成的过程。翻译过程中mRNA充当模板，转运RNA（tRNA）搬运氨基酸，并在核糖体的作用下组装成具有特定氨基酸顺序的蛋白质链。合成后的蛋白质还需要进行一定的加工和修饰才能具有活性。

每种蛋白质都有自己的寿命，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。蛋白质的分解过程主要有两方面重要功能，一是排除不正常的蛋白质，防止其危害细胞；二是排除累积过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢秩序井然。如果摄入膳食蛋白质增多，随尿排出的氮也增多，完全不摄入蛋白质或禁食时，每日仍随尿排出少量氮。这表明蛋白质会不断地分解成含氮废物随尿排出体外。

人体氮平衡

氮平衡是反映机体摄入氮和排出氮的关系。其关系式：B = I -（U + F + S），B为氮平衡（g/d）；I为摄入氮；U为尿氮；F为粪氮；S为皮肤氮损失。可以用凯氏定氮的方法测定。当摄入氮和排出氮相等时，为零氮平衡，一般见于成年人，如摄入氮多于排出氮，则为正氮平衡，一般见于生长发育及病后恢复期等。而摄入氮少于排出氮时，为负氮平衡，见于衰老、禁食及消耗性疾病。蛋白质如长期摄入不足，热能供给不足，活动量过大以及神经紧张都可以促使氮平衡趋向负氮平衡，可使机体出现生长发育迟缓、体重减轻、贫血、免疫功能低下、易感染、智力发育障碍等，严重时可引起营养性水肿。

蛋白质临床检验

常见蛋白质类检查指标

种类	功能和临床意义
甲胎蛋白（AFP）	AFP是一种肝癌等恶性肿瘤的灵敏特异性标志物，常用于肝癌的筛查和诊断。AFP含量的变化可反映原发性肝癌的化疗效果；原发性肝癌外科手术后，AFP下降至正常范围，说明手术切除完全；临床上，AFP也常用于妊娠监护，若异常增高，常提示胎儿有脊柱裂、无脑畸形或食管闭锁；
乳酸脱酶同工酶（LDH）	乳酸脱氢酶同工酶广泛存在于各种组织中，以肝、心肌、肾脏、骨骼肌为最多，用于诊断和鉴别诊断心、肝、骨骼肌的疾病。在临床检测中，LDH水平升高有两种，一是生理性升高，新生儿LDH含量高，约为成人的两倍，随年龄的增长逐渐降低，至14 岁时趋于成人；二是病理性升高，主要出现在急性心肌梗死的情况下，对其鉴别诊断有很大帮助。LDH有五种结构不同的同工酶，根据电泳迁移速度分类，其中LDH1在心肌、其升高对诊断心肌梗死特异性更高；此外肝脏疾病及恶性肿瘤时乳酸脱氢酶也可增高；
前白蛋白（PA）	测定其在血浆中的浓度对于了解蛋白质的营养不良和肝功能不全有较高的敏感性。前白蛋白除了作为组织修补的材料外，还可视作一种运载蛋白，它可以和T3（三碘甲状腺原氨酸）、T4（四碘甲状腺原氨酸）结合，还可以和维生素结合而具有运载维生素A的作用；
血清总蛋白（TP）（包括白蛋白和球蛋白等）	血清总蛋白是血浆中白蛋白（Alb）和球蛋白（Glb）的总和，白蛋白主要由肝细胞合成，是血浆中主要的载体；维持血液胶体渗透压；一定程度上可以作为个体营养状态的评价指标。球蛋白分为α₁-球蛋白、α₂-球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白等四类。血清蛋白具有多种生理功能，包括维持血浆胶体渗透压、免疫、凝血等。当肝功能受损时，血清蛋白含量会发生变化，白蛋白和球蛋白比例（A/G）倒置或下降，特别是在肝炎或肝硬化等情况下；通过检测血清总蛋白、白蛋白和球蛋白浓度以及A/G比值的变化，可以判断肝功能的实际情况；
C-反应蛋白（CRP）	C-反应蛋白是一种能与肺炎链球菌C多糖体反应的急性时相反应蛋白，由肝细胞合成。它广泛分布于人体，如胸腔积液、腹水、心包液、关节液、血液等处。可作为急性时相反应的一个极灵敏的指标，血浆C-反应蛋白浓度在急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿瘤浸润时迅速地显著升高，可达正常水平的数千倍；

多肽、蛋白质类药物

从化学组成的角度来看，蛋白质和多肽没有本质的区别，仅是分子结构不同。在这类药物的应用过程中，习惯上将多肽、蛋白质类药物划分为多肽激素类药物、细胞因子、抗体药物、抗菌肽和酶类药物等五种。

多肽、蛋白质类药物分类及特点

分类	基本介绍	主要特点	常见品类
多肽激素类药物	多肽激素类药物是生物体内合成和分泌很多激素，活性多肽或生物活性肽，相比氨基酸更易机体吸收，生物利用度高	浓度低、活性强；多肽可作为信息的使者，调节体内各种生理活动和生化反应；低耗或不需消耗能量	下丘脑-垂体肽激素，如促甲状腺释放激素、升压素等；甲状腺激素；消化道激素，如胃泌素、胰泌素等；胰岛激素和胸腺多肽激素
细胞因子	细胞因子是多种细胞分泌的能调节细胞生长分化、免疫功能、抗炎、抗病毒和促进伤口愈合等多种作用的多肽和蛋白质	大多数为分子量小的糖蛋白；通常以旁分泌或自分泌形式作用于邻近细胞或者本身；有多重高效的调节作用	白细胞介素、集落刺激因子、干扰素、肿瘤坏死因子、趋化因子和其他细胞因子，如转化生长因子、表皮生长因子和成纤维细胞生长因子等
抗体药物	抗体药物以细胞、基因工程技术为主体的抗体工程技术进行制备，与靶抗原结合具有高特异性、有效性和安全性等特点	可以特异性地结合相关抗原，选择性地杀伤；多样性，主要体现在抗原多样性、抗体结构多样性、抗体活性多样性等；制备定向性，抗体药物可以根据需要定向制造	多克隆抗体药物，又称常规抗体，如破伤风抗毒素血清；单克隆抗体药物，包括治疗肿瘤的、抗肿瘤单抗偶联物和治疗其他疾病的单克隆抗体；基因工程抗体药物，包括嵌合、单链、人源性和双特异性抗体药物
抗菌肽	抗菌肽是指分子量在10000以下，具有某种抗菌活性的多肽类物质	以物理方式达到杀菌目的；具有疏水和亲水的两亲性特征；只对原核生物细胞产生特异的溶菌活性	有α螺旋结构类，如天蚕素；伸展性螺旋结构类；环链结构类和β折叠型
酶类药物	酶类药物是用于预防、治疗、诊断疾病的酶制剂	在中性pH值条件下具有较高的活力和稳定性；对底物具有较高的亲和力；在血清中半衰期长；免疫原性较低或无免疫原性	促进消化的酶类，如蛋白酶、淀粉酶等；消炎酶类，如溶菌酶、胰蛋白酶等；心血管疾病治疗酶类，如凝血酶、纤溶酶等；抗肿瘤的酶类，如L-天冬酰胺酶等；其他治疗酶类，如细胞色素等；辅酶类，如烟酰胺腺嘌呤二核苷酸等

年龄（岁）/生理状况	男性		女性
年龄（岁）/生理状况	平均需要量（EAR,Estimated Average Requirement）	推荐摄入量（RNI,Recommended Nutrient Intake）	平均需要量（EAR,Estimated Average Requirement）	推荐摄入量（RNI,Recommended Nutrient Intake）
0~	-	9	-	9
0.5~	15	20	15	20
1~	20	25	20	25
2~	20	25	20	25
3~	25	30	25	30
4~	25	30	25	30
5~	25	30	25	30
6~	25	35	25	35
7~	30	40	30	40
8~	30	40	30	40
9~	40	45	40	45
10~	40	50	40	50
11~	50	60	45	55
14~	60	75	50	60
18~	60	65	50	55
孕妇(1～12周)	-	-	50	55
孕妇(13～27周)	-	-	60	70
孕妇(≥28周)	-	-	75	85
哺乳期妇女	-	-	70	80

分类导航 :