血红素蛋白(血红素蛋白)
血红素蛋白(hemopexin,Hpx)分子量5.7万,单链多肽,含糖量约22%。正常血浆中含量为500-1000μg/L,和游离血红素有特异结合能力。它可配合结合珠蛋白对血红蛋白进行处理。当广泛溶血时,血浆结合珠蛋白耗竭,循环中游离的血红蛋白可降解为珠蛋白和血红素两部分。血红素不溶于水,可与Hpx结合成复合物而运输到肝,分子中的铁可被机体重新利用,卟啉环降解为胆红素而由胆管排出。Hpx并不能与血红蛋白结合,仅可与血红素可逆地结合,而在血循环中反复利用,这是机体有效地保存铁的又一种方式,而避免血红蛋白和血红素从肾排出体外。 外文名 | hemoprotein heme protein |
色素蛋白质之一。为血红素和蛋白质的结合体的总称。蛋白与血红素的结合比有1∶1,1∶2,1∶4等各种情况。铁原子和6个配位体结合,有形成作为络合物的八面体结构倾向.在血红素蛋白质中.除卟啉的4个氮以外,与蛋白质的组氨酸残基的咪唑环或甲硫氨酸残基的两个或一个硫结合,进而再和其它分子结合.在细胞色素中是铁原子和蛋白质中的二个基团结合,由于它的价数变化(Ⅱ—Ⅲ)而起电子传递体的作用。在血红蛋白上,铁原子以Ⅱ价状态在第六配位上与氧分子进行可逆的结合、形成氧合血红蛋白。在过氧化氢酶、过氧化酶中结合过氧化氢,在随铁的价数变化的同时促进其反应。这样,血红素蛋白质有显著的传递电子、送氧,酶作用等生理活性,而广泛存在于生物体中。根据铁原子离子键或共价键产生永久磁性的强弱.也分为高自旋结合物(过氧化氢酶、血红蛋白等)和低自旋结合物(细胞色素、氧合血红蛋白等)。虽然这些物质对应于各种状态显示特有的吸收光谱.但它们是由铁原子的原子价以及结合状态和血红素的种类等决定的。